免疫球蛋白 G 降解酶 (Immunoglubulin G-degrading enzyme of Streptococcus pyogenes, IdeS)，來自釀膿鏈球菌，是一種常見的來自 A 型鏈球菌的半胱氨酸蛋白酶，具(jù)有(yǒu)水解 IgG 的肽鏈内肽酶活性，它可(kě)以識别抗體(tǐ)的鉸鏈區(qū)即CH1 結構域和CH2 結構域之間并特異性降解 IgG。
糖基化修飾對蛋白質(zhì)的理(lǐ)化特性和功能(néng)有(yǒu)着重要影響。對于非抗體(tǐ)類重組蛋白來說，糖基化修飾作(zuò)用(yòng)主要是影響穩定性、半衰期及生物(wù)學(xué)效應。而對于抗體(tǐ)類重組蛋白，糖基化修飾主要影響其抗體(tǐ)依賴細胞毒性（ADCC）及補體(tǐ)依賴細胞毒性（CDC）。
治療性單克隆抗體(tǐ)屬于IgG類，含有(yǒu)N-連接寡糖。典型的IgG類抗體(tǐ)由兩條重鏈和兩條輕鏈組成，它們形成三個不同的結構域，包括兩個相同的Fab（抗原結合）結構域和一個Fc結構域。Fc 結構域是重鏈的同源二聚體(tǐ)，在Asn-297位置帶有(yǒu)N-糖基化保守位點。
Bottom-up的分(fēn)析策略是一種将蛋白質(zhì)/酶的大片段混合物(wù)分(fēn)解成小(xiǎo)片段的肽段以進行分(fēn)析的策略，被廣泛應用(yòng)于蛋白質(zhì)組學(xué)研究。